Investigação do ITQB é capa de revista
O nome é esquisitíssimo e a função é ainda um mistério. Mas tem uma nova imagem tão bonita e inovadora que foi escolhida para capa da edição de Junho (2008) da Acta Crystallographica Section D – Biological Crystallography. Falamos da estrutura da proteína de cluster híbrido ferro-enxofre (HCP de hybrid Fe-S cluster protein) determinada por David Aragão (agora pós-doutorando na Universidade de Limerick, Irlanda) e colegas da Macromolecular Crystallography Unit (Unidade de Cristalografia Molecular), do Instituto de Tecnologia Química e Biológica (ITQB), da UNL, em colaboração com o Macromolecular Cystallography Group do European Synchrontron Radiantion Facility, em Grenoble (França).
Apesar de já terem sido propostas várias estruturas cristalográficas, realizadas análises espectroscópicas detalhadas e muitos outros estudos, os cientistas ainda não sabem exactamente qual é o papel da HCP nos organismos (a HCP existe em muitas bactérias, archaebactérias e eucariotas). Mas pensam que conhecendo bem como os átomos desta metalo-proteína se arranjam espacialmente, perceberão melhor a sua função. O estudo do ITQB teve como objectivo determinar a estrutura da HCP quando purificada anaerobicamente (na ausência de oxigénio). É que, quando foi encontrada a sua primeira estrutura – há 10 anos –, descobriu-se que a proteína tinha um centro Fe-S nunca visto na Natureza e pensou-se que esse cluster se formava em resultado de uma oxidação pelo oxigénio do ar. Daí que, para esclarecer esta dúvida, se tenha purificado e determinado a estrutura da HCP na ausência de O2.
E o que mostraram David Aragão e colegas? Precisamente que o tal cluster de ferro-enxofre da HCP não se forma por oxidação, pois a proteína nunca «viu» oxigénio desde que foi isolada até à conclusão do trabalho. Além disso, os cientistas do ITQB também puderam avaliar as semelhanças entre a estrutura desta proteína e as desidrogenases do monóxido de carbono, enzimas bem conhecidas e com centros metálicos parecidos aos da HCP. Desta comparação, percebeu-se que a HCP, muito provavelmente, também é uma enzima. Algo, aliás, pouco comum nas proteínas com centros de ferro-enxofre.
Porém, o trabalho para elucidar o enigma da verdadeira função da HCP ainda está muito longe do fim. Para já, falta dar um passo muito importante: descobrir qual é a molécula sobre a qual a enzima actua. Ou seja, o substrato da HCP. Um desafio deixado em aberto pelos autores de «Structural and functional relationships in the hybrid cluster protein family: structure of the anaerobically purified hybrid cluster protein from Desulfovibrio vulgaris at 1.35 Å resolution», David Aragão, Edward P. Mitchell, Carlos F. Frazão, Maria Arménia Carrondo e Peter F. Lindley.
