Os investigadores do ITQB NOVA da Universidade NOVA de Lisboa, Inês Cardoso Pereira e Pedro Matias, têm vindo a estudar um grupo especial de enzimas que produzem hidrogénio, que são particularmente interessantes por terem uma elevada produtividade de hidrogénio e maior tolerância à inativação pelo oxigénio. Num estudo publicado na revista Nature Chemical Biology estes investigadores desvendam o papel essencial que o átomo de selénio no centro ativo da enzima desempenha na sua atividade.
O hidrogénio é uma fonte de energia muito atraente porque fornece mais energia de combustão do que qualquer outro combustível, e a sua utilização gera apenas vapor de água tornando-o um combustível limpo e sem impacto ambiental. No entanto, existem várias questões técnicas que têm dificultado a implementação de uma economia sustentável baseada no hidrogénio, como as dificuldades de transporte e armazenamento.
Na natureza, o hidrogénio é produzido por um grupo de proteínas chamadas hidrogenases. Estas enzimas promovem a reação química mais simples de todas: juntar dois protões e dois eletrões para formar uma molécula de hidrogénio, o elemento mais pequeno da tabela periódica. Mas esta simplicidade é aparente, pois em termos químicos esta reação é extremamente difícil e requer o fornecimento de grandes quantidades de energia. É por isso um desafio perceber como as hidrogenases conseguem funcionar em condições suaves e de baixa energia, para que estas enzimas possam vir a ser usadas para produzir hidrogénio a partir de fontes renováveis, como a solar, ou para produzir eletricidade a partir do hidrogénio.
As enzimas evoluíram ao longo de milhões de anos para otimizar a sua função e desempenham-na, em geral muito melhor do que a tecnologia humana. As hidrogenases usam metais baratos para fazer à temperatura ambiente o que as células de combustível só conseguem a altas temperaturas e utilizando a platina, um metal muito caro. Ao adaptar o mecanismo desta enzima à tecnologia será possível fazer pilhas de combustível mais baratas e consequentemente produzir hidrogénio barato a partir de eletricidade.
"Já sabíamos que o selénio era muito importante para a atividade desta hidrogenase, mas não sabíamos exatamente quanto, nem porquê. O que fizemos para perceber o seu papel foi usar a engenharia de proteínas para substituir o selénio por um elemento semelhante, o enxofre, e ver o que acontecia", conta Inês Cardoso Pereira, autora principal do trabalho juntamente com Pedro Matias. "Depois determinámos a estrutura molecular deste variante em diferentes condições de exposição ao oxigénio, o que nos permitiu ver quais as mudanças provocadas pela substituição daquele átomo.” “Tornou-se óbvio que na ausência de selénio os danos causados pelo oxigénio são muito mais severos e irreversíveis”, completa o cristalógrafo Pedro Matias.
“Uma descoberta inesperada e entusiasmante foi também perceber que sem selénio a enzima não consegue sequer incorporar o níquel de que precisa para funcionar, o que é uma revelação importante para percebermos como se dá a biosíntese desta molécula, partindo de uma sequência de aminoácidos até à sua estrutura final” explicou Inês Cardoso Pereira. No entanto, este facto trouxe um grau de dificuldade acrescida a este estudo, pois exigiu a incorporação in vitro do níquel para se poder obter uma enzima funcional. “Este obstáculo foi difícil de ultrapassar, e foi só devido à dedicação e trabalho árduo da aluna de doutoramento Marta C. Marques, que isso foi possível” reconhece a investigadora.
A equipa do ITQB NOVA trabalha também no desenvolvimento de aplicações biocatalíticas desta enzima, em conjunto com colaboradores do Instituto de Catálise CSIC em Madrid (laboratório de Antonio de Lacey). Em 2016 foram obtidos resultados muito promissores do uso da hidrogenase de [NiFeSe] na produção fotocatalítica de hidrogénio e na produção electroquímica de ATP, os quais foram também publicados em revistas científicas de alto impacto.
Fonte: ITQB NOVA